مقایسه خصوصیات ساختاری آنزیم بتا-گلوکوزیداز در حشرات

Abstract

آنزیم بتا-گلوکوزیداز در همه گیاهان، جانوران، قارچ­ها و باکتری­ها وجود دارد. بتا-گلوکوزیداز­ها هیدرولیز بتا-1و4 باقیمانده منوساکارید­ها از گلیکوزید­ها را کاتالیز کرده و گلوکز آزاد می­کنند. از این رو با توجه به منوساکاریدی که از زنجیره جدا می­شود، این آنزیم بتا-گلوکوزیداز نامگذاری می­شود. در این مطالعه، تجزیه و تحلیل بیوانفورماتیکی آنزیم بتا-گلوکوزیداز(β-glucosidase) در سیزده گونه مختلف از حشرات متعلق به خانواده­های مختلف انجام گرفت. تجزیه و تحلیل ساختار اولیه و ثانویه پروتئین بتا-گلوکوزیداز در سیزده گونه از حشرات انتخاب شده توسط ابزار­های ProtParam و SOPMA انجام شد. دمین­های گذرنده از غشا و پپتید نشانه در هر یک از نمونه­ها به ترتیب با ابزارهای TMHMM و SignalP تعییـن گردیدند. تعـداد اسید­های آمینـه، نقطه ایزوالکتریک، وزن مولکولی، شاخص ناپایداری، متوسط آبدوستـی و شاخص آلیفاتیک در هر یک از نمونه­های به دست آمده و با هم مقایسه گردید. طبق نتایج به دست آمده تنها گونه <em>Trachymyrmex cornetzi</em> دارای دمین گذرنده از غشا بود، همچنین پپتید نشانه تنها در گونه­های <em>Acyrthosiphon pisum</em>،<em>Bombyx mori </em>و <em>Cephus cinctus </em>وجود داشت. با توجه به نتایج به دست آمده از تجزیه و تحلیل ساختاری، شباهت زیادی بین پروتئین­هـای بتا-گلوکوزیداز در گونه­های مختلف حشرات وجود دارند هر چند که در برخی گونه­ها تفاوت هایی هم مشاهده گردید. داده­های به­دست آمده پیش زمینه­ای را برای مطالعات آنزیم­های گوارشی از جمله بتا-گلوکوزیداز و تعیین ساختار این پروتئین در حشرات فراهم می­آورد.