مطالعه ساختار⸲ الیگومریزاسیون و فعالیت چاپرونی αB-کریستالین نوترکیب انسانی در حضور یون‌های مس و آنتی اکسیدان گلوتاتیون

Abstract

غلظت یون مس در لنز بیماران دیابتی، لنز افراد مسن و لنز بیماران مبتلا به آب­مروارید به میزان چشمگیری افزایش می­یابد. اسید آسکوربیک که غلظت بالایی در لنز چشم دارد، در حضور یون­های مس اکسید می­شود و همزمان با این فرایند اکسایشی رادیکال آزاد در محیط تولید می­گردد. محصولات اکسایشی اسید اسکوربیک به همراه قندهای احیا کننده با پروتئین­های لنز برای ایجاد ترکیبات سمی که در کدورت لنز و بروز بیماری آب مروارید نقش مهمی دارند، واکنش می­دهند. از طرفی مولکول تیولی گلوتاتیون که یکی از اجزای اصلی سیستم دفاع آنتی­اکسیدانی لنز است با یون مس کمپلکس ایجاد کرده و به این ترتیب مانع از تولید گونه­های فعال اکسیژنی می­گردد. در این پژوهش ساختار و عملکرد پروتئین آلفا-Bکریستالین نوترکیب انسانی در حضور یون­های مس و گلوتاتیون به روش­های مختلف اسپکتروسکوپی مطالعه شد. نتایج نشان داد که مس ضمن اتصال به آلفا-Bکریستالین تغییرات مهمی در ساختار آن ایجاد کرده که به افزایش شعاع هیدرودینامیکی و افزایش فعالیت چاپرونی آن می­انجامد. بر اساس نتایج این پژوهش تغییرات ساختاری و عملکردی که بوسیله یون­های مس در آلفا-Bکریستالین القا می­شود به میزان قابل­ توجهی در حضور گلوتاتیون جلوگیری می­شود. بنابراین گلوتاتیون با اتصال به یون مس از اثرات تخریبی آن جلوگیری می­نماید. از اینرو نتایج مطالعه حاضر علاوه بر فعالیت آنتی­اکسیدانی، نقش حفاظتی جدیدی را برای گلوتاتیون معرفی نموده که این وظیفه در لنزهای با غلظت بالای مس از اهمیت ویژه­ای برخوردار است.