واکنش متفاوت ایزوفرم های آلفا و بتای پروتئین حرارتی 90 با سوبستراهای مختلف

Abstract

سابقه و هدف: کمپلکس پروتئین حرارتی 90 (HSP90) در فرآیند تولید ساختمان نهایی از قبیل چین خوردگی و فعال شدن پروتئین های بسیاری شرکت دارد. دو پروتئین هومولوگHSP90α ، HSP90βدر مهره داران وجود دارند. نحوه بیان آنها در شرایط نرمال و شرایط استرس با یکدیگر فرق می کند، اما در مورد تمایز عملکرد آنها هنوز کار زیادی انجام نگرفته است. در این کار تفاوت بین ایزوفرم های HSP90 در رابطه با کمپلکس چپرونی مورد بررسی قرار گرفته است. مواد و روش ها: پروتین علامت دار حرارتی 90 آلفا و پروتئین حرارتی90 بتا در سلول های پستانداران و یا اُاُسیت Xenopus بیان گردید. به کمک تکنیک رسوب ایمنی (1mmnoprecipitaion) هر یک از کوچپرون ها را رسوب داده و رسوب هر یک از پروتئین های حرارتی 90 آلفا و یا بتا به همراه چپرون های مربوطه با یکدیگر مقایسه گردیدند. نتایج: نتایج مطالعه نشان داد که هر دو پروتئین حرارتی 90 آلفا و پروتئین حرارتی بتا به طور مساوی در کمپلکس چپرونی پروتئین حرارتی 90 شرکت می‌کنند. سوبستراهای PAf-1، HSF-1،MEK1، Cdc37 با هر دو پروتئین حرارتی 90 آلفا و بتا واکنش داده و شوک حرارتی تأثیری بر این واکنش نداشت. سوبستراهای کیناز CKIIB، c-Src، A-Raf، و Erk با هر دوی پروتئین ها واکنش داده، ولی پس از استرس حرارتی واکنش قوی تری را با پروتئین حرارتی 90 آلفا نشان دادند.نتیجه گیری: این نتایج نشان می دهد که اگرچه دو ایزوفرم مورد بررسی واکنش مشابهی با کوچپرون ها دارند، اما واکنش آنها با سوبستراها تحت تأثیر شوک حرارتی می باشد.