نمایش مختصر رکورد

dc.contributor.authorکدخدایی الیادرانی, منیژهfa_IR
dc.contributor.authorفائزی زاده, زهرهfa_IR
dc.date.accessioned1399-08-23T15:26:50Zfa_IR
dc.date.accessioned2020-11-13T15:26:51Z
dc.date.available1399-08-23T15:26:50Zfa_IR
dc.date.available2020-11-13T15:26:51Z
dc.date.issued2006-12-01en_US
dc.date.issued1385-09-10fa_IR
dc.identifier.citationکدخدایی الیادرانی, منیژه, فائزی زاده, زهره. (1385). اثر تغییر شیمیایی ناشی از اکسیداسیون به وسیله‌ی مس بر عمل اتصال به لیزین لیپوپروتئین a. مجله‌ي غدد درون‌ريز و متابوليسم ايران, 8(3), 223-229.fa_IR
dc.identifier.issn1683-4844
dc.identifier.issn1683-5476
dc.identifier.urihttp://ijem.sbmu.ac.ir/article-1-331-fa.html
dc.identifier.urihttps://iranjournals.nlai.ir/handle/123456789/620492
dc.description.abstractمقدمه: به نظر می‌رسد که سطح بالای لیپوپروتئین [lp(a)] a در ایجاد ترومبوز و آترواسکلروز نقش داشته باشد. پاتوفیزیولوژی Lp(a) به عنوان عامل خطرزا ممکن است به توانایی اتصال آن به اسید آمینه لیزین بستگی داشته باشد که عملکرد اختصاصی از جمله مهار فیبرینولیز به آن می‌دهد. در پلاسمای انسان Lp(a) به صورت چهار زیرگونه‌ی متفاوت (Lp(a)Lys-، Lp(a)Lys+1، Lp(a)Lys+2 و Lp(a)Lys+3) وجود دارد. این تقسیم‌بندی بر اساس توانایی اتصال آن‌ها به لیزین سفاروز می‌باشد. پژوهش‌ها نشان داده‌اند که لیپوپروتئین‌های سرم نسبت به اکسیداسیون به وسیله یون مس حساس هستند. هدف این مطالعه بررسی اثر یون مس بر توانایی اتصال لیپوپروتئین (a) به اسید آمینه‌ی لیزین است تا به این وسیله مکانیسم مولکولی اثر lp(a) در ایجاد ترمبوز و آترواسکلروز بررسی شود. مواد و روش‌ها: لیپیدهای سرم در حضور غلظت‌های 15، 30، 50، 75 و 100 میکرومولار کلریدمس اکسید شدند. اکسیداسیون لیپیدها از طریق تشکیل دی‌ان‌کونژوگه به وسیله‌ی روش اسپکتروفتومتر در طول موج 245 نانومتر مشخص شد. سپس چهار زیرگونه‌ی لیپوپروتئین a در سرم اکسید شده با استفاده از کروماتوگرافی با میل ترکیبی لیزین سفاروز جداسازی شدند. اندازه‌گیری Lp(a) به روش توربیدومتری با استفاده از کیت پارس آزمون انجام شد. سپس مقدار زیرگونه‌های جدا شده از سرم در حضور یون مس و بدون حضور یون مس مقایسه شدند. یافته‌ها: با جداسازی زیرگونه‌های Lp(a) به روش کروماتوگرافی لیزین سفارز، افزایش وابسته به غلظت یون مس در همه‌ی زیرگونه‌های Lp(a)Lys+ و کاهش زیرگونه‌ی- Lp(a)Lys مشاهده شد. به نظر می‌رسد اکسیداسیون Lp(a) توسط یون مس چنان تغییرات شیمیایی در ساختمان آن ایجاد می‌کند که سبب افزایش فعالیت LBS آن می‌شود و موجب می‌شود که لیپوپروتئین (a) با اتصال قوی‌تر به لیزین در ساختمان لیزین سفاروز متصل شود. بنا بر این پیشنهاد می‌شود که اکسیداسیون Lp(a) توسط عوامل اکسیدکننده‌ای که در خون وجود دارد احتمالاً از طریق افزایش توانایی اتصال به اسید آمینه لیزین می‌تواند آترواسکلروز و ترومبوز را تسریع نموده، در ایجاد بیماری‌های قلبی ـ عروقی نقش داشته باشد.fa_IR
dc.format.extent306
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.languageفارسی
dc.language.isofa_IR
dc.publisherدانشگاه علوم پزشکی شهید بهشتیfa_IR
dc.relation.ispartofمجله‌ي غدد درون‌ريز و متابوليسم ايرانfa_IR
dc.relation.ispartofIranian Journal of Endocrinology and Metabolismen_US
dc.subject: لیپوپروتئین afa_IR
dc.subjectفیبرینولیزfa_IR
dc.subjectاکسیداسیونfa_IR
dc.subjectکروماتوگرافیfa_IR
dc.subjectغدد درون‌ریزfa_IR
dc.titleاثر تغییر شیمیایی ناشی از اکسیداسیون به وسیله‌ی مس بر عمل اتصال به لیزین لیپوپروتئین afa_IR
dc.typeTexten_US
dc.typeپژوهشیfa_IR
dc.citation.volume8
dc.citation.issue3
dc.citation.spage223
dc.citation.epage229


فایل‌های این مورد

Thumbnail

این مورد در مجموعه‌های زیر وجود دارد:

نمایش مختصر رکورد