نمایش مختصر رکورد

dc.contributor.authorحمایتکار, مهدیfa_IR
dc.contributor.authorداوودی, نوشینfa_IR
dc.contributor.authorدوامی, فاطمهfa_IR
dc.contributor.authorمجید زاده اردبیلی, کیوانfa_IR
dc.contributor.authorبرخورداری, فرزانهfa_IR
dc.contributor.authorمهبودی, فریدونfa_IR
dc.date.accessioned1399-08-21T22:52:12Zfa_IR
dc.date.accessioned2020-11-11T22:52:12Z
dc.date.available1399-08-21T22:52:12Zfa_IR
dc.date.available2020-11-11T22:52:12Z
dc.date.issued2011-02-01en_US
dc.date.issued1389-11-12fa_IR
dc.identifier.citationحمایتکار, مهدی, داوودی, نوشین, دوامی, فاطمه, مجید زاده اردبیلی, کیوان, برخورداری, فرزانه, مهبودی, فریدون. (1389). بهینه‌سازی تولید فعال‌کننده پلاسمینوژن بافتی نوترکیب در انگل لیشمانیای غیر بیماری‌زا با طراحی دو سازۀ ژنی. مجله دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی تهران, 68(11), 629-637.fa_IR
dc.identifier.issn1683-1764
dc.identifier.issn1735-7322
dc.identifier.urihttp://tumj.tums.ac.ir/article-1-289-fa.html
dc.identifier.urihttps://iranjournals.nlai.ir/handle/123456789/489374
dc.description.abstractزمینه و هدف: پروتیین فعال‌کننده پلاسمینوژن بافتی نوترکیب (rt-PA) یکی از مهم‌ترین ترکیبات ضد لخته می‌باشد که در درمان سکته‌های قلبی و مغزی از اهمیت بالایی برخوردار است. تاکنون روش‌های مختلفی برای تولید پروتیین‌های نوترکیب هترولوگ با استفاده از میزبان‌های پروکاریوتیک و یوکاریوتیک مورد بررسی قرار گرفته است. اخیراً انگل لیشمانیا تارنتولا Leishmania tarentolae (L. tarentolae) به دلایل متعددی از جمله عدم بیماری‌زایی و شرایط ویژه آن در تولید پروتیین‌های پیچیده اهمیت زیادی یافته است. روش بررسی: در تحقیق حاضر به‌منظور بهینه‌سازی میزان بیان t-PA نوترکیب انسانی با استفاده از سلول L. tarentolae دو سازه بیانی که هر یک حاوی دو کپی از cDNA t-PA بود طراحی و ساخته شد. این سازه‌ها از طریق الکتروپوریشن به سلول‌های L .tarentolae وارد و در ژنوم انگل ادغام گردیدند. پس از انتخاب کلون‌های ترانسفورم شده، بیان t-PA ترشح شده به محیط کشت سلولی و میزان فعالیت بیولوژیکی آن توسط آزمون‌های وسترن بلات و کرومولیز (Chromolize) بررسی گردید.  یافته‌ها: ظهور باند kD64 در غشاء نیتروسلولز حضور t-PA در محیط کشت سلول‌های L. tarentolae ترانسفکت شده را تایید کرد. نتایج آزمون علاوه بر تایید حضور پروتیین t-PA فعال در سوپ سلولی نشان داد که میزان فعالیت پروتیین ترشح شده در سلول‌های ترانسفکت شده با یک سازه، IU/ml375 و در سلول‌های ترانسفکت شده با هر دو سازه برابر با IU/ml480 می‌باشد.  نتیجه‌گیری: در این مطالعه میزان فعالیت t-PA بیان شده در محیط کشت سلول‌های ترانسفکت شده، دست‌کم هفت برابر بیشتر از مقدار گزارش شده در مطالعات پیشین در این میزبان و نیز بیشتر از عدد گزارش شده در بسیاری از میزبان‌های یوکاریوتیک دیگر می‌باشد.fa_IR
dc.languageفارسی
dc.language.isofa_IR
dc.publisherدانشگاه علوم پزشکی تهرانfa_IR
dc.relation.ispartofمجله دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی تهرانfa_IR
dc.relation.ispartofTehran University Medical Journalen_US
dc.subjectپروتیین نوترکیبfa_IR
dc.subjectفعال‌کننده پلاسمینوژن بافتیfa_IR
dc.subjectلیشمانیا تارنتولاfa_IR
dc.titleبهینه‌سازی تولید فعال‌کننده پلاسمینوژن بافتی نوترکیب در انگل لیشمانیای غیر بیماری‌زا با طراحی دو سازۀ ژنیfa_IR
dc.typeTexten_US
dc.contributor.departmentگروه بیوتکنولوژی پزشکی، انستیتو پاستور ایرانfa_IR
dc.contributor.departmentگروه بیوتکنولوژی پزشکی، انستیتو پاستور ایرانfa_IR
dc.contributor.departmentگروه بیوتکنولوژی پزشکی، انستیتو پاستور ایرانfa_IR
dc.contributor.departmentگروه بیوتکنولوژی پزشکی، انستیتو پاستور ایرانfa_IR
dc.contributor.departmentگروه بیوتکنولوژی پزشکی، انستیتو پاستور ایرانfa_IR
dc.contributor.departmentگروه بیوتکنولوژی پزشکی، انستیتو پاستور ایرانfa_IR
dc.citation.volume68
dc.citation.issue11
dc.citation.spage629
dc.citation.epage637


فایل‌های این مورد

فایل‌هااندازهقالبمشاهده

فایلی با این مورد مرتبط نشده است.

این مورد در مجموعه‌های زیر وجود دارد:

نمایش مختصر رکورد